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Enzima proteasa: la nueva herramienta para obtener la estabilidad proteica del vino

M. marangon y R. Schneider

Inestabilidad proteica en el vino: “a review”

M. Marangon, Università degli studi di Padova

La inestabilidad de las proteínas puede dar lugar a la aparición de turbidez y depósitos en los vinos, un problema estético causado por la presencia de proteínas de uva, principalmente las denominadas tipo taumatina (TLP) y quitinasas que, bajo ciertas condiciones, pueden volverse insolubles y agregarse en partículas que dispersan la luz para hacer que los vinos aparezcan turbios. Dado que los vinos con turbidez no son comercializables, esta inestabilidad generalmente se evita mediante la clarificación con bentonita, un tratamiento efectivo para eliminar las proteínas de la uva responsables de la misma. Sin embargo, dicho tratamiento presenta varios inconvenientes tales como las pérdidas de vino, los costes de eliminación y la eliminación de compuestos volátiles, que disminuye la calidad general del vino. Como consecuencia, las alternativas a la bentonita son muy deseables, pero para que tengan éxito, se requiere una comprensión profunda de las causas de la inestabilidad proteica, que conduzcan al desarrollo de procesos de vinificación novedosos, eficientes y ambientalmente sostenibles que eviten la formación de la turbidez. En esta charla se dará una visión general sobre el conocimiento actual del mecanismo de formación de la turbidez y además se presentará una discusión sobre cómo los recientes avances en el área, permitieron la elaboración de estrategias innovadoras para la estabilización de proteínas de los vinos.

 

Aplicación de proteasas en la vinificación para lograr la estabilidad proteica del vino

R. Schneider, Oenobrands (Francia)

Las proteasas son enzimas que se producen naturalmente en los organismos vivos y están especialmente involucradas en los mecanismos de digestión. También se utilizan para aplicaciones alimentarias y no alimentarias. En la industria alimentaria algunos procesos tradicionales aprovechan la proteasa, como la coagulación de la leche con cuajo de ternera, o también el malteado. Hoy en día las proteasas se usan como adyuvantes técnicos en muchos procesos alimentarios, dependiendo de sus especificidades, como, por ejemplo, la producción de suplementos nutricionales, la reducción de la alergenicidad de algunos alimentos, la tenderización de la carne, la prevención de la turbidez en la cerveza, o para la producción y maduración de productos lácteos. En la industria del vino, se ha investigado el uso de proteasas ácidas como la aspergillopepsina I y la bacillopepsina para prevenir la inestabilidad de las proteínas. La OIV está trabajando para su autorización en enología y, por el momento, solo se consideró que la aspergillopepsina I era potencialmente utilizable por razones de seguridad alimentaria. El factor principal de la aplicación de la proteasa ácida para la estabilización de proteínas es que, de las dos proteínas principales involucradas en la formación de turbidez en el vino, las proteínas tipo taumatina (TLP) no son directamente hidrolizables por los enzimas: para poder ser hidrolizadas, se necesita un proceso preliminar de “despliegue” de la estructura proteica mediante un tratamiento térmico. Dentro de la Gama de Enzimas Rapidase, Oenobrands ha desarrollado Rapidase Proteostab, una preparación enzimática de Aspergillopepsin I, con origen de Aspergillus niger, para la estabilización de las proteínas del vino. La solución global propuesta por Oenobrands incluye, después de la adición de Rapidase Proteostab en el mosto, un tratamiento térmico eficiente a 72 ° C durante 2 minutos. Los ensayos de laboratorio e industriales demostraron la eficacia de este proceso y no se observaron efectos secundarios perjudiciales del tratamiento térmico si se realiza correctamente.